Molecular Plant | 研究揭示植物免疫中两种翻译后修饰的协同互作机制！

翻译后修饰 (PTM) 使生物体能够快速响应并适应环境变化。泛素的附着及其不同的聚合形式，充当调节细胞生命大部分方面的信号。通过协调主要降解途径，即植物中的蛋白酶体和液泡，泛素化对于在免疫反应期间维持蛋白质稳态至关重要。聚二磷酸腺苷核糖基化（PARylation）也与各种应激反应有关，并显示出与泛素化的许多共性。

与最初与蛋白酶体降解有关的泛素化一样，PARylation与DNA 损伤修复有关。然而，近年来的研究表明，PARylation也是一个多方面的PTM。两种PTM都是高度动态的，需要酶的协同作用来附着和构建聚合物，以及通过水解再次释放它们。与泛素化类似，PARylation作为对接表面，被激活下游反应的蛋白质识别。越来越多的证据表明PAR异质性影响蛋白质的结合，这些蛋白质解码不同PAR中包含的结构信息。

与其哺乳动物对应物相比，对植物PARylation聚合酶 (PARP) 的作用知之甚少。拟南芥具有三个典型的PARP，所有这些都可以定位于细胞核，PARP1和PARP2参与DNA损伤修复。PARP 拮抗蛋白是PARylation糖酵解酶 (PARG)，它能够从修饰的目标中去除PAR。在免疫反应期间，PARylation增加，并且PARP1和PARP2突变体被证明对丁香假单胞菌更敏感。

免疫反应过程中协调泛素化和PARylation的假设模型

2021年12月6日，国际权威学术期刊Molecular Plant发表了美国德州农工大学宋俊岐团队的最新相关研究成果，题为Coordinated regulation of plant immunity bypoly(ADP-ribosyl)ation and K63-linked ubiquitination的研究论文。同时，德国弗莱堡大学Marco Trujillo在Molecular Plant上发表了题为Ubiquitination and PARylation cross-talk about immunity的点评。该研究表明PARP2与E2泛素结合酶13B相互作用并使其PARylation。用flg22激活免疫反应增强了UBC13B与PARP1和PARP2以及PARG1和PARG2之间的相互作用。让人联想起parp1 parp2表型，ubc13a ubc13b突变体表现出增强的早期反应，但对 Pst 更敏感。因此，两种类型的酶可能在早期和晚期免疫反应的细胞过程中发挥不同的作用，例如，最初的感知和后期的反应部署。

该研究表明拟南芥UBC13A和UBC13B，是赖氨酸63(K63) 连接的多泛素化的主要驱动因素，直接与PARPs/PARGs相互作用。病原体相关分子模式 (PAMP) 触发的免疫激活促进了这些相互作用并增强了UBC13的PARylation。parp1 parp2和ubc13aubc13b突变体在免疫反应中都受到损害，总PR蛋白的积累增加，但分泌的PR蛋白的积累减少。蛋白质二硫键异构酶 (PDI)，内质网质量控制 (ERQC) 的重要组成部分，可确保用于分泌的蛋白质正确折叠和成熟，与PARPs/PARGs复合，并在PAMP感知时被PARylation。重要的是，UBC13的PARylation调节PDI的K63连接的泛素化，这可能进一步促进它们的二硫键异构酶活性，以进行正确的蛋白质折叠和随后的分泌。综上所述，这些结果表明植物免疫是由PARylation和K63连接的泛素化协同调节的。

图 1. UBC13B直接与PARP1、PARP2、PARG1和PARG2相互作用

图 2. 植物免疫需要UBC13

图 3. UBC13B中PARylation位点的鉴定

图 4. parp和ubc13突变体中的PTI反应

图 5 parp和ubc13突变对PR1分泌及Pst DC3000抗性的影响

图 6. PDI与PAG1相互作用

图 7. PARylation和K63连接的泛素化有助于蛋白质二硫键异构酶活性

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